Proteinanalytik

Die Struktur von Proteinen sowie ihre posttranslationalen Modifikationen können sowohl mit (bio)chemischen als auch mit physikalischen Methoden untersucht werden. Röntgenkristallanalyse, Kernspinresonanz (NMR) und hochauflösende Elektronenmikroskopie ermöglichen die Aufklärung der räumlichen Proteinstruktur. Die Untersuchung von Proteinlokalisation, Protein-Protein-Interaktionen sowie der Zusammensetzung und Dynamik von Proteinkomplexen gibt neue Einblicke in zelluläre Prozesse in vivo und ermöglicht innovative Ansätze für Diagnostik und Therapie.
Die Cell Squeezing-Methode von Ralph Wieneke ermöglicht eine multiplexe Proteinmarkierung im Hochdurchsatz für eine hochauflösende Lebendzellmikroskopie. Das einfache und robuste Verfahren erlaubt das Einschleusen verschiedener Marker auch in komplexere Zellsysteme wie Immunzellen oder embryonale Stammzellen. Fatih Demir, Andreas Perrar und Pitter Huesgen fahnden im Proteom nach regulatorischen Protease-Netzwerken. Diese orchestrieren diverse essenzielle biologische Prozesse, sodass die Ergebnisse neue Ansätze für die Diagnose und Therapie von komplexen Krankheiten eröffnen. Stefanie Egetemaier und Julien Béthune untersuchen dynamische zelluläre Proteinkomplexe. Ihre Methodik ermöglicht eine räumliche und zeitliche Auflösung, mit der Partner auch bei sehr kurzlebigen Protein- Protein-Interaktionen zugeordnet werden können.

Selektive Proteinmarkierung mit Nanometerpräzision in lebenden Zellen Das maßgeschneiderte Proteom: Proteinmodifikation durch Proteolyse Proteomik-Analyse von dynamischen Proteinkomplexen Herstellernachweis

Termine

  • 20.01.2021 - 21.01.2021

    86. Interantionale Grüne Woche Berlin
    Messe wird virtuell durchgeführt

  • 26.01.2021 - 28.01.2021

    Advances in Chemical Biology
    Konferenz wird virtuell durchgeführt

  • 29.01.2021 - 30.01.2021

    9. Norddeutsche Hormon- und Stoffwechseltage
    Konferenz wird virtuell durchgeführt

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Aktuell: High Content Cell Imaging

Während in der klassischen Mikroskopie die Zellen fixiert werden müssen, was Zerstörungen und Artefakte mit sich bringt, können mit Fluoreszenz-basierten Mikroskopiemethoden, z. B. der laser scanning-Mikroskopie, lebende Zellen viel realistischer beobachtet werden. Dabei wird der Erkenntnisgewinn enorm erweitert, da nicht nur eine exakte Lokalisation von spezifischen Proteinen oder Nukleinsäuren in der Zelle bestimmt werden kann, sondern auch deren Bewegungen und Interaktionen in einer intakten, lebenden Zelle. Durch die resolution Evolution, bei der die Auflösungsgrenze drastisch nach unten verschoben wurde, z. B. mit der stochastic optical reconstruction microscopy (dSTORM), können sogar einzelne Moleküle in lebenden Zellen erfasst werden. Jan Schlegel und Markus Sauer zeigen in ihrem Beitrag, wie man mit der 3D-Gitter-Lichtblatt-dStorm-Technologie die Verteilung des Adhäsionsrezeptors CD56 in der Plasmamembran visualisieren kann. Anne Schlaitz wendet die konfokale laser scanning-Methode an, um in lebenden Zellen die Dynamik des ERs während der Mitose zu erforschen. Tobias Becker und Pavel Kielkowski stellen in ihrem Artikel eine Pronukleotid-Sonde für das in situ fluorescence Imaging zur Identifizierung und Beobachtung von AMPylierten Proteinen vor. Hintergrundbild: Sich teilende HeLa-Zellen unter dem Lichtmikroskop. Chromosomen im Zellnukleus (lila), Mikrotubuli im Zellskelett (Tubulin, grün) und Aktin (rot) sind erkennbar. Bild: Kevin Mackenzie, University of Aberdeen, Wellcome Collection, https://wellcomecollection.org/works/vjq5c26rCC unter der Lizenz BY 4.0, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0.

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Weitere Informationen unter: www.himedialabs.com

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Aktuell: Mikrotiterplatten

Hier finden Sie alle Marktübersichten aus den Jahren 2016 bis 2020. Zuletzt erschienen ist: Mikrotiterplatten(07/20).

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