Übersehenes Protein wirkt im Hintergrund embryonaler Stammzellen

Reif durch die Insel: Wie Färbeexperimente zeigen, befindet sich SAMD1 (grün) in den Kernen (blau) von Säugetierzellen. Dort koppelt es an CG-Inseln, was die Reifung von Stammzellen beeinflussen kann. ©Clara Simon

Reif durch die Insel: Wie Färbeexperimente zeigen, befindet sich SAMD1 (grün) in den Kernen (blau) von Säugetierzellen. Dort koppelt es an CG-Inseln, was die Reifung von Stammzellen beeinflussen kann. ©Clara Simon

 

Die DNA trägt die Erbinformationen eines Organismus. Sie besteht aus vier Bausteinen: Adenin (A), Cytosin (C), Guanin (G) und Thymin (T). Die Kombination dieser vier Moleküle reicht aus, um die Baupläne sämtlicher Proteine des Körpers zu kodieren. Das DNA-Molekül dient aber auch zur genauen Regulation der Produktion von Proteinen. Häufen sich an einer Stelle der DNA die Bausteine C und G, spricht man von CG-Inseln, die zu den Schlüsselstellen für die Steuerung von Genen gehören. Allerdings war bislang wenig bekannt, wie sie dazu beitragen, Gene an- oder abzuschalten. 

Zusammen mit einem internationalen Team durchforstete die Arbeitsgruppe von Dr. Robert Liefke am Institut für Molekularbiologie und Tumorforschung der Philipps-Universität Marburg Datenbanken und einschlägige Veröffentlichungen nach Proteinen, die an CG-Inseln andocken. In den öffentlich verfügbaren Informationen stießen sie so auf das Protein SAMD1. Gemeinsam mit internationalen Kolleginnen und Kollegen fand das Team heraus, dass SAMD1 an CG-Inseln andockt, die in einer bestimmten chemischen Form vorliegen. Erstaunlicherweise war das Protein bislang kaum erforscht.

Weitere Untersuchungen zeigten, dass SAMD1 zusammen mit anderen Proteinen die Verpackung der DNA an denjenigen Stellen chemisch verändert, an denen sich die CG-Inseln befinden. Die Verpackung trägt zur korrekten Umsetzung von Genen zu Proteinen bei. Die besondere Bedeutung des Proteins SAMD1 zeigt sich an embryonalen Stammzellen. Fehlt SAMD1, kommt es zu Fehlern bei der Reifung der Stammzellen.Dies fand das Team in Zellkulturexperimenten heraus. 
Warum aber stieß die Wissenschaft nicht schon früher auf SAMD1, warum gerät das Molekül erst jetzt in den Fokus der Forschung? Liefke und Stielow stellten fest, dass sowohl Datenbanken als auch die wissenschaftliche Literatur falsche oder unvollständige Informationen über das Protein enthalten. So scheint es bisweilen zu einer Verwechslung mit einem anderen Protein gekommen zu sein: Dieses ist wissenschaftlich sehr gut untersucht und trägt die ganz ähnliche Kurzbezeichnung SMAD1. „Es lohnt sich, Suchmaschinen und rechnerbasierte Werkzeuge zu nutzen, um die verfügbare Literatur und Datenbanken kritisch zu durchforsten und bislang übersehene Moleküle zu entdecken“ resümiert Liefke.