Zytokinsignale über lösliche und membranständige Rezeptoren

Abstract

Zytokine steuern das Immunsystem, Wachstumsvorgänge und Körpergewicht. Sie binden an Rezeptorkomplexe aus zwei oder mehreren Untereinheiten und führen zu einer Aktivierung intrazellulärer Signaltransduktionswege. Interleukin-6 (IL6) bindet zunächst an den Interleukin-6-Rezeptor (IL6R). Dieser IL6/IL6R-Komplex bindet und aktiviert dann ein Homodimer aus der Rezeptoruntereinheit gp130. Gp130 ist Bestandteil der Rezeptorkomplexe aller IL6-artigen Zytokine. Während gp130 auf allen Körperzellen exprimiert ist, kommt der IL6R nur auf einigen Zelltypen vor. Zellen, die nur gp130, nicht aber den IL6R exprimieren, können daher nicht auf IL6 reagieren. Interessanterweise wird der IL6R auch als löslicher Rezeptor (sIL6R) exprimiert. Der Komplex aus IL6 und sIL6R kann alle Körperzellen stimulieren. Daher verleihen Zellen, die den sIL6R freisetzen anderen Zellen die Eigenschaft, auf IL6 zu reagieren. Diesen Signalweg haben wir Trans-Signaling genannt. Wir beschreiben hier die Rolle des IL6-Trans-Signalings bei Entzündungen und Krebs und stellen die spezifische Hemmung des IL6 Trans-Signalings mithilfe eines Designerproteins vor.

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